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MELDUNG/571: Nachrichten aus Forschung und Lehre vom 11.07.12 (idw)


Informationsdienst Wissenschaft - idw - Pressemitteilungen

→  Neu: Ph.D. in Pflegewissenschaft an der Universität Witten/Herdecke
→  Schritt für Schritt verfolgt - ATP-Spaltung in Membranprotein erstmals dynamisch gemessen



Universität Witten/Herdecke, Jan Vestweber, 10.07.2012

Neu: Ph.D. in Pflegewissenschaft an der Universität Witten/Herdecke

Mit dem international anerkannten Titel soll der wissenschaftliche Nachwuchs auf internationalem Niveau ausgebildet werden

Anfang 2013 startet im Department für Pflegewissenschaft der Universität Witten/Herdecke (UW/H) ein Ph.D.-Programm. Um eine verbesserte internationale Anschlussfähigkeit der Promotion in der Pflegewissenschaft zu erreichen und um die Perspektiven für die Forschung zu verbessern, wurde das Programm mit dem akademischen Grad Philosophical Doctor konzipiert. Der Ph.D. baut international auf den Masterabschluss auf, ergänzt daher die Systematik mit Bachelor- und Masterabschlüssen. Die Absolventen werden durch das Studium auf Laufbahnen innerhalb der Hochschule und auf außeruniversitäre, wissenschaftliche Leitungspositionen vorbereitet.

Warum ein Ph.D. anstatt eines Dr. rer. medic. oder Dr. rer. cur. oder ähnlichen Doktortitels?

Für Wissenschaftlerinnen und Wissenschaftler aus Deutschland gibt es im Ausland immer wieder die Erklärungsnot, was denn ein deutscher Doktortitel bedeutet und was eine Habilitation ist. Die Habilitation gibt es im Ausland nicht. Der Ph.D.-Abschluss hat dort eine höhere Wertigkeit als der Doktortitel. Zudem ist der Prozess des Erwerbs des Doktortitels weitgehend ungeregelt, es gibt deutschlandweit nur wenige Doktorandenkollegs wie das seit 1996 im Department für Pflegewissenschaft der UW/H bestehende. Der Doktor basiert häufig auf einer kaum geregelten Übereinkunft zwischen Doktorvater bzw. -mutter und den Promovierenden. Der Ph.D. hingegen ist stark forschungsorientiert, strukturiert und standardisiert. Daher herrscht im internationalen Raum überall ein grundlegendes Verständnis davon vor, welche Qualifikation dem Ph.D.-Grad zugrunde liegt.

Das Wittener Ph.D.-Programm ist dreijährig angelegt. Es bietet:

  1. vier Mal dreitägige Kurse im Jahr
  2. inhaltliche Diskussionen über die Promotionen, die Pflegewissenschaft und gesellschaftlich und gesundheitspolitisch relevante Themen
  3. qualitativ hochwertigen methodischen und forschungsethischen Input
  4. Journal Clubs und selbst organisiertes Lernen

Im Mittelpunkt des Programms steht die Anbindung des Promovenden an eine peer-group und die individuelle Betreuung durch ein Professorenteam. Eine individuelle Betreuung und Supervision der Promotionsarbeit ist garantiert, der Zugang zu den nationalen und internationalen Netzwerken des Betreuers eröffnet.

Die Teilnahme am Ph.D.-Programm erfordert:

  • Präsenz an festgelegten Wochenenden über einen Zeitraum von 3 Jahren
  • eine PhD-Arbeit als Monographie oder artikelbasierte Schrift
  • eine bestimmte Anzahl von Vorträgen und Poster-Präsentationen mit extern begutachteten Abstracts auf (internationalen) Kongressen
  • Hochschullehre im definierten Umfang

Weitere Informationen zum Ph.D.-Programm finden Sie unter:
www.uni-wh.de/gesundheit/pflegewissenschaft/doktorandenkolleg/phd/
Oder kontaktieren Sie uns direkt:
Nadja.Mchiri@uni-wh.de (Sekretariat)

Über uns:
Die Universität Witten/Herdecke (UW/H) nimmt seit ihrer Gründung 1982 eine Vorreiterrolle in der deutschen Bildungslandschaft ein: Als Modelluniversität mit rund 1.450 Studierenden in den Bereichen Gesundheit, Wirtschaft und Kultur steht die UW/H für eine Reform der klassischen Alma Mater. Wissensvermittlung geht an der UW/H immer Hand in Hand mit Werteorientierung und Persönlichkeitsentwicklung.
Witten wirkt. In Forschung, Lehre und Gesellschaft.

Weitere Informationen finden Sie unter
http://www.uni-wh.de/gesundheit/pflegewissenschaft/doktorandenkolleg/phd

Kontaktdaten zum Absender der Pressemitteilung stehen unter:
http://idw-online.de/de/institution226

Quelle: Universität Witten/Herdecke, Jan Vestweber, 10.07.2012

Raute

Ruhr-Universität, Presseinformation Nr. 242 - Bochum, 9.7.2012

Schritt für Schritt verfolgt - ATP-Spaltung in Membranprotein erstmals dynamisch gemessen

RUB-Forscher berichten im Journal of Biological Chemistry

Wie ein Transportprotein aus dem Energiespeichermolekül ATP seine Antriebskraft gewinnt, haben RUB-Forscher dynamisch verfolgt. Mit der zeitaufgelösten Infrarotspektroskopie beobachteten sie die strukturellen Veränderungen in dem bakteriellen Membranprotein MsbA und seinem Interaktionspartner ATP. Über die Ergebnisse berichten die Forscher um Prof. Dr. Eckhard Hofmann und Prof. Dr. Klaus Gerwert vom Lehrstuhl Biophysik in der aktuellen Ausgabe des Journal of Biological Chemistry.

Transportproteine sind mit verschiedenen Krankheiten assoziiert

ABC-Transporter sind Membranproteine, die verschiedene Substanzen von einer Seite der Zellmembran auf die andere befördern. Die Antriebskraft dafür liefert das Molekül ATP, ein universeller Energiespeicher der Zellen. ATP besitzt drei Phosphatgruppen; wird eine davon abgespalten, wird Energie frei. Die Transporter sind medizinisch relevant, da sie bei der Multiresistenz von Krebszellen gegen Chemotherapeutika eine zentrale Rolle spielen und mit verschiedenen Erbkrankheiten wie Mukoviszidose zusammenhängen. In den letzten Jahren haben Forscher die 3D-Strukturen von mehreren dieser Transporter auf atomarer Ebene aufgeklärt. Obwohl die Architektur der Nanomaschinen bekannt ist, fehlt bisher das detaillierte Verständnis darüber, wie die Spaltung des Energieträgers ATP dynamisch den Transport von verschiedenen Substanzen über biologische Membranen ermöglicht.

Protein steuert ATP-Spaltung

In dem Fetttransporter MsbA aus dem Bakterium Escherichia coli verfolgten die Bochumer Forscher nun erstmals dynamisch die ATP-Spaltung, Hydrolyse genannt. Mit der Fourier-Transform-Infrarotspektroskopie untersuchten sie die Motordomäne von MsbA, also den Teil des Proteins, an dem sich die ATP-Spaltung vollzieht. Mit der Methode können Forscher kleinste Veränderungen im Protein im Bereich von Nanosekunden verfolgen. Gleichzeitig erfasst das Verfahren aber auch Veränderungen in den Molekülen, mit denen das Protein interagiert - in diesem Fall ATP.

Phosphatsignale verraten, was bei der Spaltung vor sich geht

Die große Herausforderung bei der Datenanalyse ist es, die Signale im gemessenen Spektrum bestimmten Molekülen bzw. Molekülgruppen zuzuordnen. Gelingt das, kann man erkennen, welche Molekülgruppen sich zu welchem Zeitpunkt strukturell verändern. Die Biophysiker markierten die Phosphatgruppen des ATP-Moleküls, so dass sie charakteristische Signale im Spektrum hinterließen. Auf diese Weise verfolgten sie, wie ATP an das Transportprotein band, eine seiner drei Phosphatgruppen abgespalten und in die Umgebung abgegeben wurde, ohne sich zuvor noch einmal an das Protein anzuheften. "Unsere Daten liefern auch wichtige Hinweise dafür, wie sich das Protein während der ATP-Hydrolyse bewegt. Das legt den Grundstein für die Untersuchung des gesamten Membranproteins, die wir als nächstes in Angriff nehmen", so Prof. Hofmann. Gefördert wurden die Untersuchungen vom Protein Research Department der RUB und aus Mitteln des SFB 642 "GTP- und ATP-abhängige Membranprozesse", deren Sprecher Prof. Gerwert ist.

Titelaufnahme
F. Syberg, Y. Suveyzdis, C. Kötting, K. Gerwert, E. Hofmann (2012):
Time-resolved fourier transform infrared spectroscopy of the nucleotide-binding domain from the ATP-binding cassette transporter MsbA. ATP Hydrolysis is the rate-limiting step in the catalytic cycle
Journal of Biological Chemistry
doi: 10.1074/jbc.M112.359208

Eine Abbildung zu dieser Presseinformation finden Sie im Internet unter:
http://aktuell.ruhr-uni-bochum.de/pm2012/pm00242.html.de

Weitere Informationen
Prof. Dr. Eckhard Hofmann
AG Proteinkristallographie
Fakultät für Biologie und Biotechnologie
Ruhr-Universität, 44780 Bochum
eckhard.hofmann@bph.rub.de

Angeklickt
Biophysik an der RUB
http://www.bph.ruhr-uni-bochum.de/

Redaktion:
Dr. Julia Weiler

Quelle: Ruhr-Universität, Presseinformation Nr. 242 - Bochum, 9.7.2012

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Quelle:
Informationsdienst Wissenschaft - idw - Pressemitteilung
WWW: http://idw-online.de
E-Mail: service@idw-online.de


veröffentlicht im Schattenblick zum 12. Juli 2012